АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты – это строительные блоки макромолекул – белков. По строению

они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один

атом водорода замещен на аминогруппу.

КЛАССИФИКАЦИЯ

1.По абсолютной конфигурации мо-

лекулы – D- и L-формы.

Различия связаны со взаимным

расположением четырех замещающих

групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра. Как известно,

тетраэдр – это довольно жесткая

структура, в которой невозможно произвольным образом передвинуть вершины. Точно так

же для молекул, построенных на основе атома углерода. За эталон конфигурации принята структура молекулы глицеральдегида, установленная с помощью рентгеноструктурного анализа. Принято, что в качестве маркера используют наиболее сильно окисленный атом углерода, связанный с асимметричным атомом углерода (на схемах его располагают сверху). Таким атомом в молекуле глицеральдегида служит альдегидная группа, для аланина маркерной является СООН-группа.Атом водорода располагают так же, как

вглицеральдегиде.

Вдентине, белке зубной эмали, скорость рацемизации L-аспартатаравна 0,10% в год. При формировании зуба у детей используется толькоL-аспартат.Это позволяет определять возраст долгожителей в сомнительных случаях. Для ископаемых ос-

танков наряду с радиоизотопным методом также используют оп-

ределение рацемизации аминокислот в белке.

Вбелке любого организма содержится только один изомер, для млекопитающих это L-аминокислоты.Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативную рацемизацию, т.е.L-формапе-

реходит в D-форму.Это обстоятельство используется для

определения возраста ткани.

2.В зависимости от положения аминогруппы

Выделяют α, β, γ и другие аминокислоты. Для организ-

ма млекопитающих наиболее характерны -аминокислоты.3.По оптической активности – право- и левовращаю-

щие.

Наличие ассиметричного атома С (хи-

рального центра) делает возможным только два расположения химических групп вокруг него. Это приводит к особому отличию веществ друг от друга, а именно – изменению

направления вращения плоскости поляриза-

2

ции поляризованного света, проходящего через раствор. Величину угла поворота

определяют при помощи поляриметра. В соответствии с углом поворота выделяют

правовращающие (+) и левовращающие (–)изомеры.

Деление на L- и D-формыне соответствует делению на право- и левовращаю-

щие. Для одних аминокислот L-формы(илиD-формы)являются правовращающими,

для других – левовращающими. Например, L-аланин– правовращающий, аL-фенилаланин– левовращающий. При смешивании L- иD-формодной аминокис-

лоты образуется рацемическая смесь, не обладающая оптической активностью.

4.Для медиков наиболее интересна классификация по участию аминокислот в синтезе белков: протеиногенные (20 АК) и непротеиногенные (около 40 АК).

Протеиногенные аминокислоты подразделяют:

По строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряжен-

ные);

По кислотно-основным свойствам – электрохимическая. Подразделяют нейтральные (большинство), кислые (Асп, Глу) и основные (Лиз, Арг, Гис)

аминокислоты.

По необходимости для организма (физиологическая классификация) – незаменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (Арг. Гис)

3

Кроме указанных, существуют и другие аминокислоты, обнаруживаемые в со-

ставе белков. В процессе синтеза белков они не участвуют, а синтезируются из про-

теиногенных аминокислот, уже находящихся в составе белковой цепи. Это нестан— дартные аминокислоты:

ФИЗИКОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

1. Являются амфотерными электролитами, Аминокислоты сочетают в себе свойства и

кислот и оснований. Соответственно, в водном

растворе аминокислоты ведут себя как кислоты – доноры протонов и как основания – акцепторы

протонов.

Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется

изоэлектрической точкой (pI).

• рI большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (Фен) до

 

6,3 (Про).

рI кислых аминокислот – рIГлу 3,2, рIАсп 2,8

рI основных аминокислот – рIГис 7,6, рIАрг 10,8, рIЛиз 9,7

 

рI гистидина позволяет ему использоваться в буферной системе

 

гемоглобина, в котором он содержится в большом количестве. Ге-

 

моглобин легко принимает и легко отдает протоны водорода при

 

малейших сдвигах физиологической рН крови ( в норме 7,35-7,45).

2.Заряд аминокислот зависит от величины рН среды.

Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у аминокислот

является величина изоэлектрической точки. Ситуация различается для нейтральных, кислых и основных аминокислот.


Добавить комментарий

*
*

Required fields are marked *